WASHINGTON, 5 abr (Xinhua) -- Científicos chinos reconstruyeron el modelo atómico del virus del herpes simple, uno de los virus más complejos en términos genéticos y estructurales, lo que expande el entendimiento del mecanismo de ensamblaje de la cápsula.
En el estudio, publicado hoy en la revista Science, un equipo dirigido por Wang Xiangxi del Instituto de Biofísica de la Academia de Ciencias de China reconstruyó la estructura de 3,1 angstroms de la cápsula del virus del herpes simple de tipo 2.
La forma de ensamblaje del virus del herpes produce tres distintos tipos de cápsulas llamadas A, B y C, todas con estructura angular madura y un mecanismo de ensamblaje similar. Se propaga en la población huésped de forma eficiente y causa una serie de enfermedades en los humanos, incluyendo desórdenes congénitos y cáncer.
Sin embargo, se sabía poco de la estructura y el mecanismo de ensamblaje de la cápsula del virus del herpes simple.
La cápsula del virus del herpes de 125 nanómetros no sólo protege el genoma del virus de daños, sino también ejecuta la función de liberar el genoma del virus en el núcleo de las células huésped durante el contagio inicial y de empacar el genoma durante la madurez.
Los investigadores encontraron que hay cuatro importantes confórmeros de la proteína cápsula VP5, los cuales exhiben sorprendentes diferencias en configuración y modo de ensamblar extensas redes intermoleculares.
Con base en la estructura de cápsula, los investigadores propusieron un modelo para el ensamblaje ordenado de la cápsula usando un tríplex y su triángulo de lazo covalente formado por tres proteínas VP5.
Wang dijo a Xinhua que "el estudio elaboró el mecanismo de ensamblaje de la cápsula del virus en las primeras etapas, lo que sienta bases para un mayor estudio del transporte de las células neuronales".
